Triosa-fosfato isomerase

Triosa-fosfato isomerase
Vista lateral do monómero da triosa-fosfato isomerase co sitio activo na parte central superior.
Identificadores
Número EC 5.3.1.1
Número CAS 9023-78-3
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO

A triosa-fosfato isomerase (TPI ou TIM, tamén escrita triosa fosfato isomerase ou triosafosfato isomerase) é un encima do grupo das isomerases co Número EC:5.3.1.1 que cataliza a interconversión reversible entre as dúas triosas fosfato isómeras, que son a dihidroxiacetona fosfato e o D-gliceraldehido 3-fosfato. Intervén na glicólise e gliconeoxénese.

Dihidroxiacetona fosfato triosa-fosfato isomerase D-Gliceraldehido 3-fosfato
 
 
  triosa-fosfato isomerase

A triosa-fsofato isomerase xoga un importante papel na glicólise e é esencial para unha produción de enerxía eficiente. A triosa-fosfato isomerase atopouse en case todos os organismos en que se procurou, incluíndo animais como os mamíferos e os insectos e en fungos, plantas, e bacteriaa. Porén, algunhas bacterias que non realizan a glicólise, como Ureaplasma, carecen deste encima.

Nos humanos, as deficiencias en triosa-fosfato isomerase están asociadas cun trastorno neurolóxico grave progresivo chamado deficiencia de triosa-fosfato isomerase, que está caracterizada por unha anemia hemolítica crónica. Aínda que hai varias mutacións que causan esta doenza, a maioría inclúe unha mutación no ácido glutámico na posición 104 que cambia a ácido aspártico.[1]

A triosa-fosfato isomerase é un encima moi eficiente, que realiza a súa reacción miles de millóns de veces máis rápido do que ocorrería naturalmente en solución sen encima. A reacción é tan eficiente que se di que é perfecta cataliticamente, é dicir, está limitada só pola velocidade con que o substrato pode difundir dentro e fóra do centro activo do encima.[2][3]

  1. Orosz, F.; Oláh, J. (2008). "Triosephosphate isomerase deficiency: facts and doubts". IUBMB Life 58 (12): 703–715. PMID 17424909. doi:10.1080/15216540601115960. 
  2. Albery, W. J.; Knowles, J. R. (1976). "Free-Energy Profile for the Reaction Catalyzed by Triosephosphate Isomerase". Biochemistry 15 (25): 5627–5631. PMID 999838. doi:10.1021/bi00670a031. 
  3. Rose, I.A.; Fung, W.J., Warms, J.V.B. (1990). "Proton diffusion in the active site of triosephosphate isomerase". Biochemistry 29 (18): 4312–4317. PMID 2161683. doi:10.1021/bi00470a008. 

© MMXXIII Rich X Search. We shall prevail. All rights reserved. Rich X Search